A-level生物強大的酶—Enzyme

我們都知道酶enzyme是biological catalyst, 能極快的加速反應速率。大部分的酶是protein (globular protein), 有一小部分是RNA,稱為ribozyme.所以，下面我們來總結一下酶的properties：

1. Enzyme as biological catalyst
2.?Enzymes can be used repeatedly?(酶可以重復使用)
3.?A small amount of enzyme is required
4.?Enzyme is a kind of protein
5.?affected by temperature and pH value of the environment.?(酶會被溫度，pH等影響)
6.?Enzymes possess specificity?(酶具有特異性)

這是因為enzyme有一個特殊的區域稱為活性部位(active site).由于substrate的形狀與active site的形狀高度契合(fit)，因此substrate能夠與active site特異性地結合，形成enzyme-substrate complex

Enzyme 工作一共有兩種mechanism: a. lock and key model and b. induced fit model

Lock and key model應該很好理解，substrate are exactly complimentary to enzyme active site.他們是一個完美的契合結構，像鑰匙和鎖一樣。Induced fit mode是指當substrate結合到active site后，enzyme will change its structure，使得substrate和active site的結合更加地緊密，提高了酶的催化能力。

我們接下來講一下chemical reaction.對于一個化學反應AB + CD → AC + BD, AB和CD是這個酶的substrate,或者稱為substrate. 我們得到的AC和BD就是產物(product)

如圖所示，底物所含有的總能量和產物所含有的總能量是不同的。

如果底物含有的總能量大于產物含有的總能量，那么該反應會釋放能量，稱為放能反應(exergonic reaction). 如果要讓反應發生，要么從周圍的環境中吸熱，這部分能量是用于引發化學反應的能量被稱為活化能(activation energy)，縮寫為EA。

上圖中的EA就像一個山丘，it is the minimum energy for a reaction to take place。那么酶是如何加速化學反應的呢？

答案是酶能夠降低反應的EA，讓山丘矮了些。所以‘Enzymes lowers the activation energy by holding the substrate or substrates in such a way that their molecules can react more easily’酶催化的反應將在較低的溫度下迅速發生，一般能加速108到1011倍。

影響酶活性(enzyme activity)的因素:????

1. 溫度

在最適溫度(optimal temperature)之前，隨著溫度的升高，分子運動加快，substrate與active site的碰撞的概率增大，但是超過optimal temperature維持enzyme tertiary structure的bonds如hydrogen bond, ionic bond被破壞，導致enzyme denature失去活性。人體酶的optimal temperature在37 °C。

2. pH

同理不同的enzyme有不同的optimal pH，當環境pH遠遠偏離酶的optimal pH時，比如強酸強堿的環境，enzyme 的結構會被破壞，so enzyme will denature.

3. 底物濃度(substrate concentration)

Substrate concentration逐漸增加，enzyme activity也逐漸增加，直到超過enzyme的concentration時，reaction rate will not change.

4. 抑制劑(inhibitor)

細胞中酶的抑制劑通常與酶結合得不緊密，因此是可逆的(reversible)。可逆抑制劑根據其作用機理分為2種：競爭性抑制劑(competitive inhibitor)和非競爭性抑制劑(noncompetitive inhibitor)。

Competitive inhibitor的結構與substrate的結構相似 (similar structure)，因此能夠與substrate競爭active site，從而降低enzyme activity。如果我們不斷增加substrate concentration competitive inhibitor競爭不過substrate，從而失去抑制能力。

Noncompetitive inhibitor不與active site結合，它結合到enzyme上的一個叫做allosteric site的部位，使active site的形狀發生改變，substrate無法與active site結合，從而降低enzyme activity。

以上就是關于enzyme的幾個基本的考點。

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